مدرسان شریف ۹۳
سایت علمی دانشجویان ایران
دانـلـود مقـالات آی اس آی 
از تـمامـی پـایـگـاه های آنـلایــن، بـه سـادگـی!
موسسه پژوهش

مشاهده نتایج نظرسنجی: با این تایپیک موافق هستید ؟

رای دهندگان
10. نمی‌توانید مجددا رای دهید
  • بله

    9 90.00%
  • خیر

    1 10.00%
صفحه 1 از 5 1234 ... آخرینآخرین
در حال نمایش 1 تا 10 از مجموع 41
نمودار محبوبترین‌‌ها1پسندیده شده

تاپیک: شیمی مواد غذایی

  1. Top | #1

    • دوســـــت جـــــــدید
    • تاریخ عضویت
      20-Mar-2010
    • رشته تحصیلی
      صنایع غذایی
    • محل سکونت
      دورود
    • پست‌ها
      43
    • سپاس
      104
    • 118 تشکر در 43 پست
    • قدرت امتیاز دهی
      5
    • امتیاز
      17

    پیام شیمی مواد غذایی

    اسدهای امینه

    بصورت L هستند –به غیر از گلیسین بقیه دارای کربن بی تقارن هستند-

    طبقه بندی :

    الف) بر مبنای گروه R :
    1.اسید های امینه با زنجیره جانبی غیر قطبی و غیر باردار مثل آلانین ، لوسین ، ایزو لوسین ، فنیل الانین ، پرولین و والین.
    2.اسید های امینه با زنجیره جانبی قطبی و غیر باردار مثل سرین و ترئونین وتیروزین وسیستئین.
    3.اسیدهای امینه با زنجیره دارای بار مثبت مثل لیزین و ارژنین و هیستدین.
    4.اسیدهای امینه با زنجیره حانبی دارای بار منفی مثل اسید گلوتامیک و اسید اسپارتیک.

    ب )از نظر بیولوژیک :

    1.اساسی . اسید های هستند که در بدن حیوانات تولید نمیشوند.مانند لوسین ، ایزو لوسین ،والین ،فنیل الانین ،ترئونین ،متیونین ،تریپتوفان ،لیزین.
    اسید امینه هیستدین برای نوزاد انسان و اسید امینه ارزنین برای نوزاد حیوان اساسی محسوب میشود.
    2.غیر اساسی . در بدن تولی میشود.
    خصوصیت یونی :
    در یک محدوده تمامی ملکولهای اسید امینه به صورت یون دو جنسی در می ایند که به ان نقطه ایزوالکتریک گویند.
    PH ایزوالکتریک برای اکثر اسید های امینه 5.5 تا 6 است.
    آخرین ویرایش توسط محمد19 در تاریخ 2010-Sep-19 انجام شده است
    zahranf پسندیده است!

  2. 7 کاربر از محمد19 برای پست مفید تشکر نموده اند:


  3. Top | #2

    • دوســـــت جـــــــدید
    • تاریخ عضویت
      20-Mar-2010
    • رشته تحصیلی
      صنایع غذایی
    • محل سکونت
      دورود
    • پست‌ها
      43
    • سپاس
      104
    • 118 تشکر در 43 پست
    • قدرت امتیاز دهی
      5
    • امتیاز
      17

    پیش فرض شیمی مواد غذایی(پروتئین)کنکوری

    پروتئین

    هنگامی که تعداد اسید های امینه از 100 تجاوز کند پروتئین گویند-روش جدا سازی پروتئین ها اساسا بر مبنای اندازه مولوکولها و شکل مولکول و بار الکتریکی انها قرار دارد.

    پرتئین
    1.ساده : فقط مواد پروتئینی.

    2.مرکب : مواد پروتئینی + مواد غیر پروتئینی مثل گلیکو پروتئین ها

    پروتئین ساده بر مبتای حلال یت به چند گروه تقسیم می شود :
    آلبومین ها ، گلوبولین ها ،گلوتلین ها ،پرولامین ها ،اسکروپروتئین ها ،پروتامین ها، هیستون ها.

    ساختمان پروتئین ها
    1.نوع اول :مربوط به ترتیب قرار گرفتن اسید های امینه در طول زنجیره پپتیدی است.
    2. نوع دوم :مربوط به شکل فضایی زنجیره پپتیدی است.به شکل مارپیچ یا صفه چین خورده .
    3.نوع سوم :چنانچه قسمتی از زنجیره پپتیدی تا شده و درکنار قسمت دیگر قرار میگیرد
    4.از اتصال دو یا چند زنجیرهپپتیدی توسط پیوند غیر کولان به یکدیگر بوجود می اید.

    اسید امینه N انتهای را میتوان از طریق واکنش پروتئین با 1-فلورو-2، 4 دی نیترو بنزن (واکنش سانگر )تعین نمود.از اسید امینه امینوپپتیداز نیز میتوان استفاده نمود.

    اسید امینه C انتهای را میتوان از طریق انجام واکنش میان پروتئین وهیدرازین ویا از اثر انزیم کربوکسی پپتیداز انجام داد.

    کاملترین روش برای تعیین قرار گرفتن اسید های امینه در زنجیره پپتیدی روش تجزی ادمن است.
    پیوند پپتیدی ( - NH – CO - ( حالت ترانس دارد.

    در ساختمان نوع دوم مارپیچ الفا بیشتر از انواع دیگر مارپیچ وجود دارد.طول هر دور مارپیچ 54/. نونومتر وفاصله کربن الفای دو اسید امینه متوالی 15/. نونومتر است.در هر دور مارپیچ 6/3 اسید امینه قرار دارد.قطر مارپیچ 6/. است . جهت چرخش مارپیچ در مورد اسید امینه طبیعی که از نوع L هستند از راست به چپ و از پاین به بالا است.

    وجود اسید امینه پرولین و هیدروکسی پرولین در زنجیره از ایجاد حالت مارپیچی جلوگیری میکند.مثل کازئین .

    ایزو لوسین نیز به دلیل حجیم بودن زنجیره جانبی ممکن است از تشکیل مارپیچ جلوگیری کند.

    درصفحه چین خورده بتا امکان تشکیل پیوند هیدروژنی وجود ندارد.

    پایداری ساختمان نوع سوم در درجه اول توسط پیوند هیدروژنی بعد توسط یوند های هیدروفوبی بوجود می اید.

    هموگلوبین پروتئینی است که دارای ساختمان نوع چهارم با چهار زنجیره پپتیدی و میوزی دارای ساختمان نوع چهارم با شش زنجیره پپتیدی هستند

  4. 2 کاربر از محمد19 برای پست مفید تشکر نموده اند:


  5. Top | #3

    • دوســـــت جـــــــدید
    • تاریخ عضویت
      20-Mar-2010
    • رشته تحصیلی
      صنایع غذایی
    • محل سکونت
      دورود
    • پست‌ها
      43
    • سپاس
      104
    • 118 تشکر در 43 پست
    • قدرت امتیاز دهی
      5
    • امتیاز
      17

    پیش فرض شیمی مواد غذایی (دناتوراسیون)کنکوری

    دناتوراسیون

    از دست رفتن حالت طبیعی پروتئین ها را گویند.در این جریان پیوند های پپتیدی بدون تغییر باقی می مانند بنابراین ساختمان نوع اول بدون تغییر حفظ می شود.این عمل بین 55-85 درجه انجام می شود.کازئین به علت وجود اسید امینه سیستئین در دمای بسیار بالا دناتوره می شود.علت مقاومت حرارتی کازئین و ژلاتین وجود اسید امینه پرولین در ساختمان انها است.

    اثرات دناتوراسیون : کاهش حلال یت ،کاهش فعالیت بیولوژیکی ،حساسیت بیشتر در مقابل انزیمهای تجزیه کننده پروتئین و تغییر قدرت جذب اب می باشد.

    عوامل دناتوراسیون پپروتئین ها

    1. حرارت :نقش بسیار مهمی دارد.
    2. سرما و انجماد
    3.قرار گرفتن پروتین در میان دو سطح قطبی و غیر قطبی
    4.به هم زدن
    5. تابش (رادیاسون )
    6.فشار
    7.PH بسیار بالا و بسیار پایین محیط
    8. اوره ، فلزات سنگین ، نمکها

  6. 3 کاربر از محمد19 برای پست مفید تشکر نموده اند:


  7. Top | #4

    • دوســـــت جـــــــدید
    • تاریخ عضویت
      20-Mar-2010
    • رشته تحصیلی
      صنایع غذایی
    • محل سکونت
      دورود
    • پست‌ها
      43
    • سپاس
      104
    • 118 تشکر در 43 پست
    • قدرت امتیاز دهی
      5
    • امتیاز
      17

    لبخند پاسخ: شیمی مواد غذایی (خواص پروتئین ها )

    خواص پروتئین ها

    1.جذب آب :مهمترین خصوصیت فیزیکی پروتئین ها است PH بر این ویزگی اثر می گذارد.جذب مولوکولهای اب اساسا در سطح پروتئین توسط پیوند های هیدروژنی صورت میگیرد.در اثر دناتوراسیون به دلیل ظهور گروهای اب گریز در سطح پروتئین ،قدرت جذب اب کاهش می ابد.

    2. حلال یت : شرایطی که بر جذب اب پروتئین اثر منفی می گذارد بر حلال یت نیز اثر منفی دارند. خاصیت امولسیون کنندگی و ایجاد کف منوط به حلال یت اولیه پروتئین ها است.

    بطور کلی پروتئین ها در حلال های قطبی قوی محلول هستند و با کاهش میزان قطبی بودن حلال از مقدار حلال یت انها کاسته می شود.

    میزان حل شدن پروتئین در اب بستگی به PH وغلظت نمک موجود در محیط دارد.

    نمک یونهای دو ظرفیتی مثل MgCl2 از نمک یونهای یک ظرفیتی مثل NaCl موثرترند.

    راسب شدن توسط نمک : اگر غلظت نمک در محیط از حدی تجاوز کند بر میزان حلال یت پروتئین اثر منفی دارد.علت کاهش حلال یت جذب اب توسط یونهای نمک است.

    یک شرایط قلیایی ملایم سبب افزایش حلال یت میشود.

    3.ویسکوزیته :
    جذب اب سبب افزایش ذره پروتئینی است که میتواند افزایش ویسکوزیته را به دنبال داشته باشد.
    پروتئین ها جز گروه شبه پلاستیک هستند به این معنی که وقتی تحت اثر نیروی برش قرار می گیرند از میزان ویسکوزیته انها کاسته می شود.

    ویزگی تیکسوتروپی:

    پروتئین ها وقتی تحت اثر نیروی برش قرار می گیرند از میزان ویسکوزیته انها کاسته می شود با حذف نیروی برش از محیط ،پیوند های شکسته شده ممکن است دوباره تشکیل شوند ویا انکه عمل تشکیل پیوند به صورت کامل انجام نشود و پروتئین با ویسکوزیته کمتر بوجود اید.

    4.تشکیل ژل :

    باید شبکه در هم پیچیده پروتئین از هم باز شود .دناتوره شدن عامل خوبی برای این کار است.
    در PH ایزوالکتریک که نیروی دفع کننده ای در سطح کلی سیستم پروتئین وجود ندارد،ژل تشکیل شده کم اب تر وسفت تر ودارای حجم کمتری می باشد.

    ژل در اثر حرارت مجددا به سول تبدیل می شود ولی اگر پیوند های دی سولفیدبوجود امده باشند این عمل به علت قدرت زیاد این پیوند صورت نمی گیرد.

  8. 4 کاربر از محمد19 برای پست مفید تشکر نموده اند:


  9. Top | #5

    • دوســـــت جـــــــدید
    • تاریخ عضویت
      20-Mar-2010
    • رشته تحصیلی
      صنایع غذایی
    • محل سکونت
      دورود
    • پست‌ها
      43
    • سپاس
      104
    • 118 تشکر در 43 پست
    • قدرت امتیاز دهی
      5
    • امتیاز
      17

    پیش فرض واکنش های شیمیای اسید های امینه و پروتئین ها

    واکنش های شیمیای اسید های امینه و پروتئین ها

    1.واکنش بادنسیل کلراید : از طزیق این واکنش می توان اسید امینه ای را که در انتهای N زنجیره قرار دارد را تعیین نمود.

    2.واکنش با 1- فلورو -4،2 –دی نیترو بنزن (سانگر ): از طریق ان میتوان اسید امینه قرار گرفته در انتهای N زنجیره و ارزش بیولوژیک پروتئین در ارتباط با محتوای ایزین آن پی برد.

    3.واکنش اکسیداسیون و احیاء :این واکنش در مورد تبدیل سیستین به سیستئین و بالعکس است.
    آخرین ویرایش توسط محمد19 در تاریخ 2010-Sep-22 انجام شده است

  10. 3 کاربر از محمد19 برای پست مفید تشکر نموده اند:


  11. Top | #6

    • دوســـــت جـــــــدید
    • تاریخ عضویت
      20-Mar-2010
    • رشته تحصیلی
      صنایع غذایی
    • محل سکونت
      دورود
    • پست‌ها
      43
    • سپاس
      104
    • 118 تشکر در 43 پست
    • قدرت امتیاز دهی
      5
    • امتیاز
      17

    پیش فرض پروتئینها

    پروتئین
    هنگامی که تعداد اسید های امینه از 100 تجاوز کند پروتئین گویند-روش جدا سازی پروتئین ها اساسا بر مبنای اندازه مولوکولها و شکل مولکول و بار الکتریکی انها قرار دارد.
    پرتئین

    1.ساده : فقط مواد پروتئینی.
    2.مرکب : مواد پروتئینی + مواد غیر پروتئینی مثل گلیکو پروتئین ها

    پروتئین ساده بر مبتای حلال یت به چند گروه تقسیم می شود : آلبومین ها ، گلوبولین ها ،گلوتلین ها ،پرولامین ها ،اسکروپروتئین ها ،پروتامین ها، هیستون ها.

    ساختمان پروتئین
    1. نوع اول :مربوط به ترتیب قرار گرفتن اسید های امینه در طول زنجیره پپتیدی است.
    2. نوع دوم :مربوط به شکل فضایی زنجیره پپتیدی است.به شکل مارپیچ یا صفه چین خورده .
    3.نوع سوم :چنانچه قسمتی از زنجیره پپتیدی تا شده و درکنار قسمت دیگر قرار میگیرد.
    4.از اتصال دو یا چند زنجیرهپپتیدی توسط پیوند غیر کولان به یکدیگر بوجود می اید.

    اسید امینه N انتهای را میتوان از طریق واکنش پروتئین با 1-فلورو-2، 4 دی نیترو بنزن (واکنش سانگر )تعین نمود.از اسید امینه امینوپپتیداز نیز میتوان استفاده نمود.

    اسید امینه C انتهای را میتوان از طریق انجام واکنش میان پروتئین وهیدرازین ویا از اثر انزیم کربوکسی پپتیداز انجام داد

    کاملترین روش برای تعیین قرار گرفتن اسید های امینه در زنجیره پپتیدی روش تجزی ادمن است.
    پیوند پپتیدی ( - NH – CO - ( حالت ترانس دارد.

    در ساختمان نوع دوم مارپیچ الفا بیشتر از انواع دیگر مارپیچ وجود دارد.طول هر دور مارپیچ 54/. نونومتر وفاصله کربن الفای دو اسید امینه متوالی 15/. نونومتر است.در هر دور مارپیچ 6/3 اسید امینه قرار دارد.قطر مارپیچ 6/. است . جهت چرخش مارپیچ در مورد اسید امینه طبیعی که از نوع L هستند از راست به چپ و از پاین به بالا است.

    وجود اسید امینه پرولین و هیدروکسی پرولین در زنجیره از ایجاد حالت مارپیچی جلوگیری میکند.مثل کازئین .

    ایزو لوسین نیز به دلیل حجیم بودن زنجیره جانبی ممکن است از تشکیل مارپیچ جلوگیری کند.
    درصفحه چین خورده بتا امکان تشکیل پیوند هیدروژنی وجود ندارد.

    پایداری ساختمان نوع سوم در درجه اول توسط پیوند هیدروژنی بعد توسط یوند های هیدروفوبی بوجود می اید.

    هموگلوبین پروتئینی است که دارای ساختمان نوع چهارم با چهار زنجیره پپتیدی و میوزی دارای ساختمان نوع چهارم با شش زنجیره پپتیدی هستند


    """" منبع : شیمی مواد غذایی - دکتر حسن فاطمی """"
    WWW.FoodIndustry-One.Blogfa.COM

  12. 2 کاربر از محمد19 برای پست مفید تشکر نموده اند:


  13. Top | #7

    • دوســـــت جـــــــدید
    • تاریخ عضویت
      20-Mar-2010
    • رشته تحصیلی
      صنایع غذایی
    • محل سکونت
      دورود
    • پست‌ها
      43
    • سپاس
      104
    • 118 تشکر در 43 پست
    • قدرت امتیاز دهی
      5
    • امتیاز
      17

    پیش فرض قهوای شدن غیر آنزیمی (واکنش میلارد)

    قهوای شدن غیر آنزیمی (واکنش میلارد)

    این واکنش میان گروهای امین ازاد پروتئین و گروه هیدروکسیل گلوکزیدی قند های احیا کننده یا ترکیبات کربنیلی مثل الدئید ها و کتونها که در اثر اکسیدتسیون پربیها بوجود می ایند صورت میگیرد.

    - این واکنش سبب کاهش ارزش تغذیه ای پروتئین نیز میشود دراین میان لیزین به سهولت تحت این واکنش قرار میگیرد و نابود میشود.

    - برای سنجش میزان نابودی لیزین از واکنش سانگر با بهکار گیری 1- فلورو -4،2 –دی نیترو بنزن استفاده میکنند.

    - مواد غذایی خشک و کنسانتره بیشتر در معرض این واکنش هستند.

    - شاخص مهم برای انجام واکنش میلارد هیدروکسی متیل فورفورال است.

    - رنگ قهوه ای تا سیاه ایجاد شده در واکنش میلار ناشی از تشکیل ملانوئیدین هاست.

    - بطور کلی پنتوزها نسبت به هگزوزها و هگزوزها نسبت به دی ساکارید ها احیاء کننده به سهولت بیشتری در واکنش شرکت می کنند.

    ریبوز > گزیلوز > آرابینوز > مانوز > فروکتوز > گلوکز

    - وجود اهن و مس میزان قهوه ای شدن را افزایش میدهند. اهن سه ظرفیتی > اهن دو ظرفیتی

    - برای جلوگیری از واکنش میلارد از SO2 استفاده میشود.البته SO2 باعث نابودی تیامین میشود.

    - هنگامی که اسد امینه پرولین و آلانین در واکنش میلارد شرکت کنند بیشترین خاصیت انتی اکسیدانی ظاهر میشود .

    مراحل انجام واکنش میلارد :

    آلدوز----کربونیل امین---- آلدیمین (باز شیف ) ---- آلدوزیل امین ----کتوز امین (محصول امادوری)

    کتوز ---- کربونیل امین ---- کتیمین (باز شیف ) ---- کتوزیل امین ---- آلدوز امین (محصول هینز)

    اثر عوامل مختلف بر واکنش میلارد :

    - درجه حرارت : افزایش درجه حرارت سبب تسریع واکنش کیشود.به ازاء افزایش هر 10 درجه سانتیگراد ، 3-2 افزایش میابد.اگر قند وارد واکنش فروکتوز باشد میزان قهوای شدن در اثر حرارت به مراتب بیشتر خواهد بود.

    - PH : پایین بودن ان نقش جلوگیری کننده از انجام این واکنش را دارد. پیشرفت واکنش میلار به علت پایین امدن PH نوعی اثر جلوگیری کننده روی واکنش دارد.اثر PH بستگی زیادی به رطوبت دارد .در مقادیر زیاد رطوبت بخش عمده قهوه ای شدن ناشی از کارامل شدن است.اما در رطوبت کم و PH بیشتر از 6 عمدتاً واکنش میلارد صورت میگیرد.

    """" منبع : شیمی مواد غذایی - دکتر حسن فاطمی """"
    WWW.FoodIndustry-One.Blogfa.COM

  14. 2 کاربر از محمد19 برای پست مفید تشکر نموده اند:


  15. Top | #8

    • دوســـــت جـــــــدید
    • تاریخ عضویت
      20-Mar-2010
    • رشته تحصیلی
      صنایع غذایی
    • محل سکونت
      دورود
    • پست‌ها
      43
    • سپاس
      104
    • 118 تشکر در 43 پست
    • قدرت امتیاز دهی
      5
    • امتیاز
      17

    پیش فرض واکنش استرکر



    درایجاد عطر در نان ،کاکائو،و سایر مواد دخالت دارد – دراینجا یک ترکیب دی کربنیل با یک اسید امینه آلفا وارد واکنش میشود.

    """" منبع : شیمی مواد غذایی - دکتر حسن فاطمی """"
    WWW.FoodIndustry-One.Blogfa.COM

  16. 2 کاربر از محمد19 برای پست مفید تشکر نموده اند:


  17. Top | #9

    • دوســـــت جـــــــدید
    • تاریخ عضویت
      20-Mar-2010
    • رشته تحصیلی
      صنایع غذایی
    • محل سکونت
      دورود
    • پست‌ها
      43
    • سپاس
      104
    • 118 تشکر در 43 پست
    • قدرت امتیاز دهی
      5
    • امتیاز
      17

    پیش فرض واکنش استرکر



    درایجاد عطر در نان ،کاکائو،و سایر مواد دخالت دارد – دراینجا یک ترکیب دی کربنیل با یک اسید امینه آلفا وارد واکنش میشود.

    """" منبع : شیمی مواد غذایی - دکتر حسن فاطمی """"
    WWW.FoodIndustry-One.Blogfa.COM

  18. 2 کاربر از محمد19 برای پست مفید تشکر نموده اند:


  19. Top | #10

    • دوســـــت جـــــــدید
    • تاریخ عضویت
      20-Mar-2010
    • رشته تحصیلی
      صنایع غذایی
    • محل سکونت
      دورود
    • پست‌ها
      43
    • سپاس
      104
    • 118 تشکر در 43 پست
    • قدرت امتیاز دهی
      5
    • امتیاز
      17

    پیش فرض کیفیت تغذیه ای پروتئین ها

    کیفیت تغذیه ای پروتئین ها

    پروتئینهای گیاهی نسبت به پروتئین های حیوانی دارای کیفیت تغذیه ای پایینتری هستند.

    به دلیل :

    1. پروتئین های گیاهی از نظر برخی اسید های امینه دارای کمبود هستند مثل گندم فاقد لیزین – سویا دارای کمبود متیونین – ذرت دچار کمبود لیزین و تریپتوفان است.

    2. گرفتار بودن بسیاری از انها در یک قالب یا ماتریکس سلولوزی.

    3. وجود بعضی مواد مضر و سمی همراه با انها مثل بازدارنده تریپسین در سویا.

    - برای سنجش پروتئین اساساً میزان نیتروژن ان اندازه گیری میگردد.

    میزان کارایی پروتئین ( PER ) : میزان افزایش وزن/ میزان پروتئین خورده شده

    مقدار PER برای :

    تخم مرغ (9/3)،ماهی (5/3)،شیر گاو (1/3)،گوشت گاو (3)،گندم (5/1)،برنج (2)و سویا (3/2) میباشد.

    قابلیت هضم پروتئین :

    - نسبت نیتروژن جذب شده در بدن به میزان مصرف شده ان منعکس کننده قابلیت هضم پروتئین است.

    """" منبع : شیمی مواد غذایی - دکتر حسن فاطمی """"
    WWW.FoodIndustry-One.Blogfa.COM

  20. 4 کاربر از محمد19 برای پست مفید تشکر نموده اند:


صفحه 1 از 5 1234 ... آخرینآخرین

اطلاعات تاپیک

کاربران حاضر در این تاپیک

در حال حاضر 1 کاربر در حال مشاهده این تاپیک هستند. (0 عضو و 1 مهمان)

برچسب ‌ها

این مطلب را به اشتراک بگذارید

قوانین ارسال

  • شما نمی‌توانید تاپیک جدید ارسال کنید.
  • شما قادر به ارسال پاسخ نیستید .
  • شما نمی‌توانید فایل ارسال کنید.
  • شما نمی‌توانید پست ‌های خود را ویرایش کنید.
  •  
دانشجو در شبکه های اجتماعی
افتخارات دانشجو
لینک ها
   
سایت برگزیده مردمی در چهارمین و پنجمین جشنواره وب ایران
سایت برگزیده مردمی در چهارمین و پنجمین جشنواره وب ایران
به دانشجو امتیاز دهید:

آپلود مستقیم عکس در آپلودسنتر عکس دانشجو

توجه داشته باشید که عکس ها فقط در سایت دانشجو قابل نمایش می باشند.

Search Engine Friendly URLs by vBSEO 3.6.1